Впервые был проведен структурный анализ на молекулярном уровне шиповидного белка варианта «омикрон» коронавируса. Его провели исследователи из медицинского Университета Британской Колумбии.
Анализ проводился с помощью криоэлектронного микроскопа с разрешением ближе к атомному. Большое число мутаций данного вида вируса обеспечило ему устойчивую связь с клеточными рецепторами и высокий уровень заразности.
Расположенный на наружной оболочке вируса спайковый белок позволяет вирусу прикрепляться и проникать в человеческую клетку. У «омикрона» 37 мутации в шиповидном белке, что в несколько раз больше, чем в его предыдущих версиях.
Новое исследование показало, что некоторые из мутаций создают новые солевые мостики и водородные связи между спайковым белком и рецептором ACE2. Вероятнее всего, благодаря этому и усиливается прикрепление вируса к клеткам, обеспечивая эффективное заражение. При этом обнаружены мутации (K417N), делающие прикрепление слабее.
Авторы работы сообщают, что полное владение знаниями о структуре спайкового белка поможет в создании более действенных методов лечения заболеваний, вызванных коронавирусной инфекцией. Также учёные сообщили, что «омикрон» обладает большей аффинностью связывания, чем исходный вирус. И назвали удивительным то, что «омикрон» сохранил способность связывания с клетками, несмотря на большое количество мутаций.